Author's photo
Anonymný autor
chémia

Enzýmy

Dobrý deň, mám otazku ohľadom enzýmov. Neviem si rady s typmi naviazania inhibítorov keďže v učebniciach je akoby irreverzibilna a nekompetitivna občas zamieňaná. Tá nekompetitivna je že sa naviaže na reaktívne skupiny aktívacneho miesta a tým sa znemožní naviazane a irreverzibilná že sa naviaže mimo aktivačného miesta a tým pádom zmení tu konformaciu alebo opačne ?

2 odpovede
Inhibítory enzýmov sú látky, ktoré znižujú rýchlosť enzýmovej reakcie, alebo ju úplne zastavujú. Inhibícia môže byť vratná, keď po odstránení inhibítora enzým obnoví svoju aktivitu, alebo nevratná, keď inhibítor spôsobí trvalú zmenu enzýmu a jeho aktivitu už nemožno obnoviť.
Poznáme niekoľko typov inhibície:
Kompetitívna (konkurenčná) inhibícia znamená, že inhibítor a substrát si navzájom konkurujú o naviazanie sa na aktívne centrum enzýmu. Enzým je pritom úplne špecifický pre obidve tieto látky - inhibítor a substrát musia mať podobnú štruktúru. Tento typ inhibície je vratný, pretože nadbytkom substrátu inhibíciu odstránime.
Nekompetitívna inhibícia sa nedá odstrániť nadbytkom substrátu. Inhibítor sa naviaže na aktívne centrum enzýmu a vytvorí neaktívny komplex enzým-inhibítor.
Alosterická inhibícia je principiálne zhodná s alosterickou aktiváciou. Inhibítor sa naviaže na alosterické centrum (mimo aktívneho centra) enzýmu, spôsobí zmenu konformácie povrchovej štruktúry enzýmu a tým aj zmenu aktívneho centra. Takto zmenený enzým nemôže ďalej viazať substrát.
Stručne, existuje viacero typov inhibícii. Kompetitívna, akompetitívna, nekompetitívna, alosterická, ...

Pri zachovaní predstavivosti a s istou dávkou aproximácie si určíme enzým, ktorý bude mať 2 väzbové centrá, jedno pre substrát a druhé pre inhibítor, enzým teda môže koexistovať s dvomi naviazanými zložkami, komplex Enzým-substrát-inhibítor. V tomto stave nie je schopný vykonávať svoju katalytickú aktivitu. Proces opätovnej obnovy aktivity je závislý na odstránení inhibítoru a obnovení pôvodnej konformácie schopnej vykonávať danú enzymatickú reakciu. Tento osobitý prípad je nekompetitívna inhibícia.

Ireverzibilná inhibícia je diametrálne odlišná, kedy sa na určité miesto naviaže špecificky inhibítor, ktorý takisto znemožní vykonávať katalytickú aktivitu avšak tento inhibítor zmení konformáciu enzýmu natoľko, že dôjde k nevratnému porušeniu konformácie a stavu enzýmu. Enzým nie je schopný opätovne obnoviť svoju katalytickú aktivitu.

Čo je hlavné úskalie zlej interpretácie je zlý výklad saturačnej krivky, ktorá pripomína pri ireverzibilnej inhibícii inhibíciu nekompetitívnu, Michaelisova konštanta zostáva zachovaná, snižuje sa hodnota limitnej rýchlosti kvôli poklesu koncentrácie aktívneho enzýmu, tento trend je obdobný pri oboch typoch inhibície.

Pre detailnejšie porozumenie je nutná správna interpretácia rovníc Michaelise a Mentenovej, na čo samozrejme nie je priestor v komentároch.